чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов ферментов
Чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов ферментов
Подробное решение страница в чем разница» rel=dofollow»>страница стр.89 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Захаров В.Б., Мамонтов С.Г. Углубленный уровень 2015
ВОПРОСЫ и ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПОВТОРЕНИЯ
Вопрос 1. Что такое жиры?
Вопрос 2. Опишите химический состав жиров и фосфолипидов.
Важнейшими представителями сложных липидов являются фосфолипиды. Это – липиды, содержащие помимо жирных кислот и спирта остаток фосфорной кислоты. В их состав входят азотистые основания (чаще всего холин + OH – или этаноламин HO-CH2-CH2-NH2), остатки аминоксилот и другие компоненты. В зависимости от спирта, входящего в состав молекулы, фосфолипид относится либо к глицерофосфолипидам (в роли спирта выступает глицерин), либо к сфингофосфолипидам, в состав которого входит сфингозин. Молекулы фосфолипидов содержат неполярные гидрофобные уголеводородные радикалы – «хвосты» и полярную гидрофильную «головку» (остатки фосфорной кислоты и азотистого основания), что определяет способность фосфолипидов формировать биологические мембраны. Входя в состав клеточных оболочек, фосфолипиды играют существенную роль для их проницаемости и обмена веществ между клетками и внутриклеточным пространством.
Вопрос 3. Какие функции выполняют жиры и липоиды? Какими физическими свойствами обусловлена строительная функция фосфолипидов?
Жиры и липоиды выполняют следующие функции:
1. Пластическая. Фосфолипиды образуют клеточные мембраны.
2. Энергетическая. При окислении 1 г жиров выделяется 38,9 кДж (9,3 ккал) энергии.
3. Жиры являются растворителями для гидрофобных веществ, например витаминов (А, D, Е).
4. Резервная. Жировые включения капли жира в цитоплазме клетки.
5. Терморегуляция. За счет плохой теплопроводности жировая ткань может служить теплоизолятором.
6. Защитная. Рыхлая жировая ткань при механическом повреждении предохраняет подлежащие органы от травмы.
Вопрос 4. В каких клетках и тканях наиболее велико количество жиров? Зачем эти клетки синтезируют и накапливают большое количество жиров?
Содержание жиров в клетках колеблется от 5 до 15%. Однако в клетках жировой ткани их количество может достигать 90% сухого веса. Много жиров в семенах и плодах растений.
Вопрос 5. В чём заключается регуляторная роль жиров?
Регуляторная функция заключается в том, что жиры входят в состав гормонов, витаминов, а также участвуют в движении нервных импульсов.
Вопрос 6. Что такое холестерин? Каково его значение в клетке и организме?
Холестерин – одно из важных веществ в организме. Он входит в состав всех клеточных мембран в тканях и органах. Это вещество является предшественником кортикостероидных и половых гормонов, желчных кислот, витамина D и других.
ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ ДЛЯ ОБСУЖДЕНИЯ
Вопрос 1. Чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов — ферментов? Как вы представляете себе роль воды в работе ферментов?
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, оказывающие влияние на скорость химической реакции, но не входящие в состав ее конечных продуктов.
В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений. Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Этот процесс описывается уравнением
Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром. Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности d-переходиые металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.
Активность некоторых ферментов очень зависит от наличия коферментов. Коферментами являются относительно небольшие органические молекулы, которые связываются с активными центрами фермента. Роль таких коферментов часто выполняют витамины группы В.
Вопрос 2. Каков механизм действия рецепторов клеточной поверхности? В чём вы видите биологический смысл воздействия различных веществ на клетку через рецепторы, а не непосредственно на процессы обмена веществ?
Вопрос 3. Как моносахариды объединяются в полимеры? Какие химические связи определяют пространственную конфигурацию полисахаридов?
Некоторые углеводы представляют собой природные полимеры, состоящие из многих сотен и даже тысяч моносахаридных звеньев, входящих в состав одной макромолекулы. Поэтому такие вещества получили название полисахариды. Наиболее важными среди полисахаридов являются крахмал и целлюлоза. Оба они образуются в растительных клетках из глюкозы, основного продукта процесса фотосинтеза.
Моносахаридный остаток способен образовывать одну гликозидную связь с соседним моносахаридом, но может предоставить несколько гидроксильных групп для присоединения других моносахаридов. В соответствии с этим, как и в случае олигосахаридов, молекулы полисахаридов могут быть линейными или разветвленными.
Вопрос 4. Какие моносахариды входят в состав ди- и полисахаридов?
В состав дисахаридов и полисахаридов входят глюкоза и фруктоза.
Вопрос 5. В чём заключается биологическое значение липоидов? Охарактеризуйте роль холестерина в организации клеточных мембран и в организме в целом.
Пластическая функция липидов в организме осуществляется главным образом фосфолипидами и холестерином, участвующими в построении биологических мембран и липидного микроокружения мембранолокализованных ферментов, создавая оптимальные условия для функционирования этих ферментов. Жиры используются в синтезе стероидных гормонов, желчных кислот и простагландинов.
Специфичность действия ферментов
Специфичность действия ферментов
Ферменты обладают более высокой специфичностью действия по сравнению с неорганическими катализаторами. Различают специфичность по отношению к типу химической реакции, катализируемой ферментом, и специфичность по отношению к субстрату. Эти два вида специфичности характерны для каждого фермента.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами.
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Специфичность по отношению к реакции
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводящую к образованию разных продуктов. Специфичность по типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
Данный текст является ознакомительным фрагментом.
Продолжение на ЛитРес
Читайте также
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА Заглянем в 1924 год и выясним, что так внимательно рассматривает профессор Раймонд Дарт, стоя возле только что распакованных ящиков, которые привезли его ученики из известкового карьера Таунг, что в Бечуаналенде. В руках у профессора из
Микробы — продуценты ферментов
Микробы — продуценты ферментов Мы уже знаем, что ферменты — это биологические катализаторы, то есть вещества, способствующие осуществлению многих химических реакций, которые-происходят в живой клетке и необходимы для получения питательных веществ и построения ее
Механизм действия нервной системы
Механизм действия нервной системы Теперь, вероятно, следует присмотреться к механизму действия этой сложной структуры, начав с простого примера. Если направить в глаза яркий свет, зрачок человека сужается. Эта реакция зависит от целой серии событий, которые начинаются в
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов Ферментами или энзимами называют специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических катализаторов.Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:1. Не
Структура молекулы ферментов
Структура молекулы ферментов По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Фермент, являющийся сложным белком называют холоферментом. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая часть – кофактором. Различают два типа кофакторов:1.
Механизм действия ферментов
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология Способы регуляции активности ферментов:1. Изменение количества ферментов.2. Изменение каталитической эффективности фермента.3. Изменение условий протекания реакции.Регуляция количества
Применение ферментов в медицине
Применение ферментов в медицине Ферментные препараты широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств. Кроме того, ферменты используют в качестве
Глава 13. Особенности действия гормонов
Глава 13. Особенности действия гормонов Гормоны гипоталамуса ЦНС оказывает регулирующее действие на эндокринную систему через гипоталамус. В клетках нейронов гипоталамуса синтезируются пептидные гормоны двух типов. Одни через систему гипоталамо-гипофизарных сосудов
Диапазон действия экологических факторов
Диапазон действия экологических факторов Все живые организмы способны воспринимать только определенный диапазон интенсивности воздействий любого экологического фактора, что определяется нормой реакции генотипа. Этот диапазон выработался в процессе
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза Энергетический резонанс не является процессом типа «все или ничего»: система резонирует в ответ на диапазон частот, более или менее близких к ее естественной частоте, хотя максимальный отклик
Как наши действия рассказывают нам о мире
Как наши действия рассказывают нам о мире Для мозга между восприятием и действиями существует тесная связь. Наше тело служит нам, чтобы познавать окружающий мир. Мы взаимодействуем с окружающим миром посредством своего тела и смотрим, что из этого выйдет. Этой
Программа действия
Программа действия Выбор или создание программы действия непосредственно предшествует двигательному акту. В подавляющем большинстве случаев ни человек, ни животные не разрабатывают программу действия, а используют ту, которая уже применялась ранее при схожей
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов Обращает на себя внимание принципиальное сходство, а иногда и поразительное совпадение ферментных систем, реализующих пищеварение у различных организмов. Поэтому те характеристики, которые будут представлены ниже,
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва)
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва) Проблема влияния голодания на разные показатели обменных процессов в организме животных и человека продолжает привлекать внимание
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва)
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва) В последние годы в клинике часто применяется с лечебными целями, в частности, для лечения психических заболеваний, полное голодание. Не вызывает сомнения, что
РАЗДЕЛ 2. ЭНЗИМОЛОГИЯ
Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Среди множества энергетически возможных реакций ферменты избирательно преобразуют реагенты, называемые субстратами, по физиологически полезному пути. Таким образом, ферменты управляют всеми метаболическими процессами организма.
В научной литературе на русском языке утвердились оба термина: «ферменты» и «энзимы», но предпочтение отдают термину «фермент», хотя наука о ферментах называется энзимология. Слово «фермент» происходит от лат. fermentum — закваска, а «энзим» — от греч. еn — в, внутри и zyme — дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения.
Становление энзимологии как науки произошло в начале XIX века. Активное её развитие продолжается до настоящего времени. В задачи этой науки входят определение роли отдельных ферментов в ускорении химических реакций, протекающих в организме, выделение и очистка ферментов, установление их структуры, исследование механизма действия, изучение кинетических характеристик и особенностей регуляции активности in vivo.
Для практической медицины важность энзимологии обусловлена тем, что она даёт фармакологам инструмент направленного изменения метаболизма клетки путём воздействия определёнными химическими веществами на активность ферментов. Огромное количество фармацевтических препаратов — ингибиторы ферментов. Другая, не менее важная задача энзимологии для практической медицины — использование методов определения активности ферментов в биологических жидкостях для диагностики заболеваний. Кроме того, выделенные и очищенные ферменты могут использоваться в качестве терапевтических средств.
I. Общая характеристика ферментов как биологических катализаторов
Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К настоящему времени в кристаллическом виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.
В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.
Поскольку ферменты — белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они имеют особенности строения, характеризующие их как катализаторы. Рассмотрим основные свойства ферментов как биологических катализаторов.
Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно эти группы обозначают как участок связывания субстрата и каталитический участок, однако следует помнить, что не всегда эти участки имеют чёткое пространственное разделение и иногда могут «перекрываться» (рис. 2-1).
В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением:
где Е — фермент (энзим), S — субстрат, Р — продукт. Данные обозначения общеприняты и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.
Специфичность — наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра (рис. 2-2).
Рис. 2-2. Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента.
1. Субстратная специфичность
Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:
✵ абсолютную субстратную специфичность;
✵ групповую субстратную специфичность;
Абсолютная субстратная специфичность
Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.
Пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью — аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:
Другой пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью — уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует эфирную связь у α-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие жирные кислоты входят в состав молекулы жира (см. схему).
Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами.
При наличии у субстрата нескольких стереоизомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.
Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.
Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет стереоспецифичность к L-аминокислотам.
Стереоспецифичность к цис-транс-изомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.
Исключение составляют только ферменты эпимеразы (рацемазы), катализирующие превращение оптических изомеров.
Стереоспецифичность к α- и β-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на α- гликозидные связи, что позволяет гидролизовать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены α-гликозидными связями. Целлюлоза — также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны β-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к β-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.
2. Каталитическая специфичность
Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека — субстрат 4 различных ферментов: фосфоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатде- гидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов (см. схему ниже).
Б. Каталитическая эффективность
Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 10 8 — 10 14 раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Каждая молекула фермента способна за секунду трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата в продукт.
Количество молекул субстрата, превращённых в продукт с помощью одной молекулы фермента за 1 с, называют числом оборотов фермента, или молярной активностью.
В. Лабильность ферментов
Каталитическая эффективность фермента, как и любой белковой молекулы, зависит от его конформации, и в частности от конформации активного центра.
Для ферментов характерна конформационная лабильность — способность к небольшим изменениям нативной конформации вследствие разрыва слабых связей. Поэтому воздействие денатурирующих агентов, способных изменять конформацию молекулы фермента, приводит к изменению конформации активного центра и снижению способности присоединять субстрат. В результате этого уменьшается каталитическая эффективность фермента.
Г. Способность ферментов к регуляции
Активность ферментов в клетке зависит от количества молекул субстрата, продукта, наличия кофакторов и коферментов. Действие ферментов в клетке, как правило, строго упорядочено: продукт одной ферментативной реакции является субстратом другой, образуя таким образом «метаболические пути». Среди множества ферментов практически каждого метаболического пути различают ключевые, или регуляторные, ферменты, активность которых может изменяться в зависимости от потребности клетки в конечном продукте метаболического пути. Регуляторные ферменты расположены, как правило, в начале и/или в месте разветвления метаболического пути. Они катализируют либо самые медленные (скорость-лимитирующие реакции), либо необратимые реакции. Подробно о том, как осуществляется контроль метаболизма путём регуляции активности ферментов, описано в подразделе VII.
Наш сайт не претендует на авторство размещенных материалов. Мы только конвертируем в удобный формат материалы, которые находятся в открытом доступе и присланные нашими посетителями.
Если вы являетесь обладателем авторского права на любой размещенный у нас материал и намерены удалить его или получить ссылки на место коммерческого размещения материалов, обратитесь для согласования к администратору сайта.
Разрешается копировать материалы с обязательной гипертекстовой ссылкой на сайт, будьте благодарными мы затратили много усилий чтобы привести информацию в удобный вид.
© 2018-2021 Все права на дизайн сайта принадлежат С.Є.А.
Определение и особенности ферментов: сущность, функции, механизмы действия, использования на практике
Определение и особенности ферментов
Сущность и функции ферментов
Что такое ферменты?
Ферменты — это молекулы белка, синтезируемые живыми клетками, которые являются также катализаторами химических реакций, протекающих в организме.
Исходя из определения фермента, можно утверждать, что в любом организме регулярно продуцируется различные ферменты — их количество может достигать несколько сотен. Ферменты играют огромную роль в обеспечении жизнедеятельности организма. В частности, ускоряют химические реакции. В этом плане ферменты выступают биологическими катализаторами, ускоряя и упрощая процесс протекания химической реакции.
Но ферменты — это не то же самое, что химические катализаторы, так как не меняют направление химической реакции и не расходуются в ходе ее протекания.
Так что такое фермент?
Ферменты выступают в качестве биокатализаторов, то есть веществ, облегчающих протекание химической реакции и провоцирующих увеличение ее скорости.
Одна из функций ферментов — поддержание жизнеспособности организмов.
Яркий пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который возникает при пережевывании продуктов, содержащих крахмал. Этот вкус появляется благодаря ферменту амилазе — этот фермент есть в слюне и помогает расщеплять крахмал. Сам по себе крахмал не имеет вкуса, однако продукты его распада — декстрина, глюкоза и мальтоза — дают сладковатый привкус.
У всех ферментов наблюдается глобулярная структура, но кроме того — еще и третичная, и четвертичная.
Также сложные ферменты могут иметь в составе белковую и небелковую части. Белковая часть — это апофермент, добавочная часть — кофермент. Коферментам могут выступать витамины групп Е, К и В.
Механизмы действия ферментов
У всех ферментов одни и те же принципы и механизмы действия. Взаимодействие с субстратом у фермента происходит посредством отдельного активного центра, а не всей молекулы. Результатом такого взаимодействия является фермент или субстратный комплекс. По завершении реакции происходит достаточно быстрый распад этого комплекса. Фермент, это то, что важно, остается неизменным, поэтому он может вступать во взаимодействие с новой молекулой.
Ферменты участвуют в образовании молекулы пептидной связи. Это происходит в результате взаимодействия между собой двух молекул в активном центре фермента. Далее новое вещество, называемый дипептидом, уходит из активного центра фермента, так как структурно уже ему не соответствует.
Высокая степень специфичности действия — одна из особенностей фермента. Отдельный фермент отвечает за ускорение одного типа реакции.
Специфичность ферментов обусловлена их особенной формой — такое предположение высказал в 1890 году ученый Э. Г. Фишер. Эта форма максимально точно подбирается к форме молекулы субстрата, из-за чего сама гипотеза получила название «ключ и замок».
Факторы, влияющие на активность ферментов
Есть несколько факторов, влияющих на активность ферментов:
Все это, соответственно, приводит к увеличению шансов, что между молекулами пройдет реакция. Температура, повышающая активность фермента, называется оптимальной.
При выходе температуры реакции за границы оптимального диапазона снижается скорость реакции и происходит процесс денатурации белка. Скорость реакции снижается при снижении температуры и причина этого — в инактивации фермента.
Чтобы продукты хранились дольше, используется способ быстрого замораживания. При таком замораживании рост и развитие микроорганизмов прекращается, а ферменты внутри микроорганизмов — инактивируются. Это предотвращает разложение продуктов питания.
Есть ферменты, способные работать в кислой среде (пепсин). Этот фермент находится в сильнокислой среде желудка.
Согласно устоявшейся классификации, все ферменты делятся на 6 групп и имеют довольно сложные названия. Для облегчения их использования ферменты стали называть по имени субстрата, добавляя к названию окончание —аза.
К примеру, есть субстрат лактоза. Фермент его будет называться лактаза.
Фермент способен к преобразованию вещества. В случае субстрата сахарозы ферментом, который его расщепляет, является сахараза. По этой же логике ферменты, расщепляющие протеины, называются протеиназы.
Использование ферментов в практических целях
Ферменты нашли практическое применение почти во всех областях и сферах человеческой деятельности. Даже вне живых клеток они способны проявлять свои уникальные свойства. В медицине активно используют такие ферменты как амилаза, липаза, протеаза — они включаются в состав комбинированных препаратов (фестала, панзинорма), лечащих заболевания желудочно-кишечного тракта. Ферменты также применяют для устранения тромбов в кровеносных сосудах и в процессе лечения гнойных ран.
В случае лечения онкологических заболеваний повсеместно используется энзимотерапия и ферментотерапия.
В пищевой промышленности используют амилазу, которая помогает расщеплять крахмал. В этой же области используют протеиназу, которая участвует в процессе расщепления белков, и липазу, которая расщепляет жиры.
Кажется, что ферменты обладают исключительно полезными свойствами. Однако они могут приносить и вред — когда их слишком много или мало. Пример — энзимопатология или взаимосвязь между болезнью и недостаточным синтезом какого-либо фермента.
Причина фенилкетонурии — утрата клетками печени способности синтезировать фермент, который катализирует превращение фенилаланина в тирозин.
Это краткий ответ на вопрос, что такое ферменты в биологии.